Toxina botulínica

¿Qué es la toxina botulínica?

La toxina botulínica es una proteína producida por la bacteria Clostridium botulinum que tiene la propiedad de alterar determinadas terminaciones nerviosas responsables de la contracción de los músculos.

Una vez que la toxina entra en contacto con estas terminaciones, las altera produciendo parálisis muscular temporal.

El efecto de la toxina es transitorio, de forma que las terminaciones nerviosas afectadas vuelven a la normalidad en un periodo de tiempo variable, que no suele superar los seis meses.

Esta toxina es conocida popularmente como “Bótox”

Se trata de uno de los venenos más poderosos que existen. Como arma química o biológica es considerada extremadamente peligrosa, catalogada como arma de destrucción masiva y prohibida por la Convención de Ginebra y la Convención sobre Armas Químicas.

Procedencia biológica de la toxina.

Esta toxina es producida por una bacteria anaeróbica Gram  positiva,  Clostridium botulinum, de la que se conocen hasta 8 tipos inmunológicamente distintos, pero sólo los tipos A, B y E se han vinculado al botulismo humano. 

Se conocen diversos tipos de Clostridium botilinum, cada uno de los cuales produce una neurotoxina inmunologicamente distinta de las otras. Se hallan entre las más potentes que existen (un microgramo contiene doscientas mil veces la dosis letal mínima para el ratón y es aproximadamente igual a la dosis letal para el hombre). 

Por este motivo, un mínimo error de cálculo en la dosis de esta toxina proporcionada a un individuo puede provocarle la muerte inmediata.

La toxina botulínica y la propagación del impulso nervioso.

La neurona tiene dos funciones principales:

1. La propagación del potencial de acción (impulso nervioso) a través del axón.
2. La transmisión a otras neuronas o a las células efectoras (músculo esquelético, músculo cardíaco, las glándulas exocrinas y glándulas endocrinas reguladas por el sistema nervioso) para provocar una respuesta.

Una vez iniciada la propagación axonal del impulso nervioso, ciertas drogas o toxinas pueden modificar la cantidad de neurotransmisor liberada por el axón terminal; precisamente esta es la forma de la que actúa la toxina botulínica: bloqueando la liberación de acetilcolina .

Pero… ¿cómo funciona esta toxina?

Toxina botulínica
Fórmula: C₆₇₆₀H₁₀₄₄₇N₁₇₄₃O₂₀₁₀S_{32
Peso molecular:} 149322.7000 kDa

Los movimientos involuntarios se generan por impulsos eléctricos que se generan en el cerebro y la médula espinal, y viajan por los nervios periféricos. Al final de estos nervios se encuentra almacenada una sustancia química transmisora llamada acetilcolina. Cuando el impulso eléctrico alcanza el punto de almacenamiento, la acetilcolina se libera y contacta con el músculo, produciendo su contracción. Cuando la toxina botulínica se inyecta en el músculo, bloquea la acetilcolina y debilita el músculo. Para que el tratamiento con toxina botulínica sea efectivo, es necesario identificar los músculos que presentan mayor actividad de la normal y decidir la dosis apropiada para normalizar su actividad.

Uso médico.

La toxina botulínica ha sido utilizada con fines terapéuticos desde principios de la década de los 80.

Sus primeras aplicaciones fueron en el campo de la oftalmología donde se usó el medicamento para corrección de desórdenes de movimiento de los ojos.

Más adelante el medicamento pasó a ocupar un lugar muy importante en tratamientos efectuados particularmente por neurólogos y fisiatras para controlar contracciones musculares involuntarias comunes en pacientes afectados por desórdenes neurológicos tales como los derrames cerebrales, esclerosis múltiple, perlesía cerebral y daño al cordón espinal.

En ocasiones, estas condiciones producen un estado de activación muscular involuntaria (no deseada, que el paciente no puede controlar) que se caracteriza por espasmos, rigidez y dificultad para mover los brazos o piernas aún con asistencia. Este estado puede deberse a espasticidad muscular.

Recientemente su uso se ha expandido a muchos otros campos de la medicina, incluyendo el manejo de síndromes de dolor crónico (dolores musculares de cuello o de espalda baja y ciertos tipos de dolor de cabeza) y para tratamiento cosmético.

Un ejemplo de enfermedad curada con esta toxina puede ser el blefaroespasmo. Este es un término general para los espasmos involuntarios de los músculos del párpado. Algunas veces, el párpado puede cerrarse (o casi cerrarse) de manera repetitiva y luego volver a abrirse. Gracias al empleo de esta toxina, esta enfermedad tiene una mejora del 90%.

Uso en cirugía estética.

Como ya se ha explicado anteriormente, la toxina botulínica, al inyectarse en los músculos, causa una parálisis muscular temporal mediante el bloqueo de la liberación del neurotransmisor acetilcolina. 

Uno de los usos mas populares de este medicamento en la actualidad es el tratamiento cosmético para la reducción o eliminación de las líneas de expresión facial (arrugas). 

Las líneas de expresión facial son en parte producidas por contracciones repetidas de múltiples músculos pequeños que poseemos en la cara.

Esto ocurre a lo largo de los años,  produciendo marcas visibles en la piel.

El medicamento, usado correctamente, produce una parálisis temporal de algunos de estos músculos, disminuyendo así las líneas de expresión y eliminando las arrugas.

Marina González Durán

Bibliografía:

Wikipedia: Toxina botulínica 

Eliminación del amoniaco. Ciclo de la urea.

Eliminación del amoniaco. Ciclo de la urea.

La degradación de las proteínas se realiza, con mayor o menor intensidad, en todas las células, aunque se hace especialmente relevante en organismos heterótrofos. Comienza con la  hidrolisis enzimática de las proteínas hasta conseguir las unidades o monómeros que las conforman, los aminoácidos. Frecuentemente estos aminoácidos se van a emplear para fabricar proteínas de nueva síntesis para el organismo pero en ocasiones su destino será su degradación a través de rutas catabólicas, obteniendo así energía.

El catabolismo de aminoácidos se realiza a  través de las reacciones de transaminación, (encauzando los grupos amino hacia el α-cetoglutarato, para transformarlo en glutamato), y de desaminación (que acaba liberando amoniaco). El esqueleto hidrocarbonado de los aminoácidos no suele conllevar excesivos problemas para ser catabolizado y puede ingresar de distinto modo en las rutas metabólicas habituales (se habla de aminoácidos cetogénicos cuando de su degradación se obtienen intermediarios como acetil-CoA,  y de aminoácidos glucogénicos cuando los metabolitos resultantes son piruvato, o intermediarios del Ciclo de Krebs, como oxalacetato o alfa-cetoglutarato).

El problema de los aminoácidos radica en la presencia de su grupo amino, que puede rendir amoniaco (NH3), un compuesto altamente tóxico en estado libre para un organismo; por tanto, los organismos han tenido que desarrollar mecanismos que lo hagan desaparecer. Algunos de ellos son:

1.Reutilizar este compuesto para sintetizar otros compuesto nitrogenados, como las bases nitrogenadas de los ácidos nucleicos, tanto púricas como pirimidínicas.

2.Obtener glutamina, que no resulta es tóxica y se puede transportar por la sangre hasta el riñón donde se elimina el amoniaco, todo ellos a partir de un ácido glutamínico y ATP.

3.Excretar por productos finales del metabolismo de los músculos.

4.Sintetizar urea.

Una de las reacciones en la que están implicados los aminoácidos es la descarboxilacion con pérdida de su grupo ácido en forma de CO2. Este compuesto es, junto con el amoniaco, tóxico para el organismo, y, por lo tanto, ambos deberán ser eliminados por la célula a partir del ciclo de la urea.

Ciclo de la urea. 1: Ornitina, 2: Citrulina, 3: Argininosuccinato, 4: Arginina.

El hígado es el responsable de transformar el dióxido de carbono y el amoniaco en una sustancia menos toxica para la célula, la urea, que se incorpora a la composición de la orina.

Este proceso de formación de urea a partir del anhídrido carbónico y amoníaco de las reacciones proteicas, que se lleva a cabo en los mamíferos, se denomina urogénesis.

CO2+ 2NH3+ 3ATP + 2H2O → Urea + 2ADP + 2Pi + AMP + PPi

El amoníaco liberado en las reacciones de desaminación desaparece de esta forma de la sangre como tal compuesto, debido a que la urea es sintetizada en el hígado; si éste se extirpa o simplemente funciona mal, el amioníaco se acumula en sangre. Este producto es muy tóxico, sobre todo para el cerebro, produciendo el denominado coma hepático.

El primer paso para esta eliminación de urea es la condensación de una molécula de anhídrido carbónico (CO2) y otra de amoníaco libre (NH3); se forma carbamil-fosfato con la presencia de agua (HO2) y la intervención de dos moléculas de ATP (convirtiéndola en irreversible), para proporcionar energía a la reacción.

CO2 + NH3 + 2ATP + H2O →H2N-CO-O- PO4 ( =carbamil fosfato)

Ornitina

En una segunda etapa, el carbamil-fosfato se condensa con una molécula de ornitina para formar citrulina. Debemos recordar que el grupo amino de la urea procede de las reacciones de transaminación.

De esta forma, en todos los organismos se sintetiza el aminoácido esencial arginina. En los animales urotélicos (entre ellos, el hombre) existe un enzima, la arginasa, que cataliza la reacción irreversible en la que se convierte la arginina en urea más una molécula de ornitina, que puede comenzar nuevamente el proceso cíclico.

La urea pasa a la sangre, de ahí a los riñones y de éstos al exterior del organismo por la orina

La eliminación de la urea sigue este mecanismo cíclico postulado por Krebs en 1932. Los enzimas que intervienen en el ciclo de la urea están localizados en las mitocondrias. Si se bloquease algún paso al ciclo de la urea conformaría un proceso incompatible con la vida.

Enfermedades que tienen alteraciones en este ciclo son la hiperamoniemia, citrulinuria, entre otras.

USOS DE LA UREA

• Fertilizante (91% de la urea producida)

La Urea es la fuente más económica de Nitrógeno (N) de alta concentración. Por ello, es muy común su uso como fertilizante; es la fuente nitrogenada de mayor concentración (46%, datos del 2007).

Es un componente indispensable en la integración física de fórmulas de fertilizantes, pudiéndose utilizar también como monoproducto sobre el suelo, dando grandes ventajas económicas y de manejo de cultivos altamente demandantes de Nitrógeno (N).

¿Por qué la urea?

La Urea, en su forma original, no contiene Amonio (NH4+), sin embargo ésta molécula, una vez en el suelo se hidroliza con rapidez por efecto de la enzima “ureasa” y por la temperatura de éste, obteniendo como productos Amonio y bicarbonato. Los iones bicarbonato reaccionan con la acidez del suelo incrementando el pH en la zona próxima al sitio de reacción de este fertilizante. Una vez que la urea se ha convertido en Amonio, éste es absorbido por las arcillas y la materia orgánica del suelo y el Amonio acaba siendo nitrificado o absorbido directamente por las plantas.

El Nitrógeno de la urea resulta un nutriente esencial para el crecimiento de las plantas: es necesario para la síntesis de la clorofila que hace posible la fotosíntesis, además de ser componente de vitaminas así como parte esencial de aminoácidos.

La escasez de Nitrógeno en una planta verá mermada su capacidad de absorción y aprovechamiento de nutrientes.

• Fertilización foliar

• Industria química y de los plásticos: presente en resinas, adhesivos, papel, metales, tintas.

• Suplemento alimenticio para ganado: se mezcla con el alimento para el ganado, aportando así nitrógeno en la dieta.

• Producción de resinas: Como por ejemplo la resina urea-formaldehído . Estas resinas tienen varias aplicaciones en la industria, como por ejemplo la producción de madera aglomerada. También se usa en la producción de cosméticos y pinturas.

• Producción de drogas Se usa como adulterante para la fabricación de drogas como la metanfetamina.

BIBLIOGRAFÍA
http://www.transaminasas.com/reacciones_de_transaminacin
http://es.wikipedia.org/wiki/Aminotransferasa
http://es.wikipedia.org/wiki/Ciclo_de_la_urea

* Fertisquisa.(VV. AA.) Ficha técnica de la Urea. Dic. 2007.
* SADEGHIAN K., S. (2004) Efecto de la fertilización con nitrógeno fósforo potasio y magnesio sobre las propiedades químicas de suelos cultivados en café. Conclusión del estudio.
*Bioquímica médica.  West, Edward Staunton. Todd, Wilbert R. Mason, Howard S. Bruggen, John T. van.

Ángela Perujo Calle

Química del amor

El amor es un término que llena nuestras vidas. No solo está en el aspecto sentimental, sino que ya lo hablan desde tiempos inmemorables los artistas, los poetas, incluso la filosofía, la ciencia o la religión. Pero el amor va más allá, e incluso podemos hablar de una química del amor, quizás algo menos seductora pero con mucha importancia. 

• ¿Por qué nos enamoramos de una determinada persona y no de otra?

El sexólogo John Money considera que se desarrollan unos mapas en nuestras mentes entre los 5 y los 8 años de edad, como unos moldes que harán que nos fijemos en una persona o en otra, esto es como resultado de asociaciones con miembros de la familia, con experiencias y otros hechos.

Así pues, antes de que el verdadero amor llame a la puerta, ya hemos elaborado los rasgos esenciales de la persona ideal a quien amar.

La química del amor es una expresión acertada. En las reacciones emocionales hay electricidad (descargas neuronales) y hay química (hormonas y otras sustancias que participan).

Hace apenas 13 años se planteó el estudio del amor como un proceso bioquímico que inicia en la corteza cerebral, pasa a las neuronas y de allí al sistema endocrino, dando lugar a respuestas fisiológicas intensas.

• Síntomas del enamoramiento

- Pérdida de sueño y apetito

- Hiperactividad 

- Subida de la presión arterial
- Aumento de la capacidad muscular, al liberarse grasas y azúcares; y de la cantidad de glóbulos rojos, para mejorar el transporte de oxígeno por la corriente sanguínea.

Estos son algunos de los síntomas que sufren los enamorados. La química del amor se caracteriza por una serie de procesos que nos hace sufrir dichos síntomas. El verdadero enamoramiento viene cuando se produce en el cerebro la feniletilamina.

• ¿Qué es la feniletilamina?

La feniletilamina (FEA) es una amina aromática muy simple, de fórmula C8H11N. Es además un alcaloide y un neurotransmisor monoamínico, biosintetizado a partir del aminoácido fenilalanina (Phe). Es un compuesto orgánico de la familia de las anfetaminas.

La feniletilamina es un líquido coloro, que forma con el dióxido de carbono (CO2) una sal carbonatada sólida, al ser expuesta al medio ambiente. También la encontramos en varios alimentos como por ejemplo el chocolate y ciertos quesos.

Las feniletilaminas sustituidas llevan modificaciones químicas adicionales en el anillo fenilo, la cadena lateral, o el grupo amino.

• ¿Cuál es su función?

Con el simple hecho de una mirada, un roce, o una conversación entre otra persona y tú, comienza el funcionamiento de la feniletilamina.

A través del sistema nervioso, el hipotálamo envía mensajes a las diferentes glándulas del cuerpo ordenando a las glándulas suprarrenales que aumenten inmediatamente la producción de esta sustancia.

Así el cerebro comienza a segregar dicha sustancia como respuesta a los estímulos. Al inundarse de esta sustancia el cerebro, responde mediante la secreción de dopamina (neurotransmisor responsable de los mecanismos de refuerzo del cerebro, es decir, de la capacidad de desear algo y de repetir un comportamiento que proporciona placer), norepinefrina, serotonina (parece ser un mensajero químico del deseo sexual) y oxitocina (además de estimular las contracciones uterinas para el parto y hacer brotar la leche, parece ser además un mensajero químico del deseo sexual).

En este momento comienza el trabajo de los neurotransmisores que dan lugar a los arrebatos sentimentales. Estos compuestos, ya dichos, combinados hacen que los enamorados puedan permanecer horas con esa persona, sentir mariposas en el estómago o noches enteras conversando, sin sensación alguna de cansancio o sueño.

• ¿Quienes la descubrieron?

La relación de la feniletilamina con el amor se inició con la teoría propuesta por los médicos Donald F. Klein y Michael Lebowitz del Instituto Psiquiátrico de Nueva York.

Sugirieron que el cerebro de una persona enamorada contenía grandes cantidades de feniletilamina y que sería la responsable de las sensaciones y modificaciones fisiológicas que experimentamos cuando estamos enamorados.

Sospecharon de su existencia mientras realizaban un estudio con pacientes con depresión psíquica causada por una desilusión amorosa.

A estos mismos científicos, mientras realizaban su estudio, les llamó la atención la compulsiva tendencia de estas personas a comer grandes cantidades de chocolate, un alimento especialmente rico en feniletilamina, por lo que dedujeron que su adicción debía ser una especie de automedicación para combatir la falta de esta sustancia en el cerebro.

Sin embargo todo tiene su parte mala, o sencillamente la parte buena acaba terminando.

El cerebro, al comienzo de la relación o cuando simplemente os acabáis de conocer, comienza a producir feniletilamina a gran escala y así es como se pierde la cabeza, se ve el mundo de color  de“rosa” y sienten que flotan.

Al final, la atracción bioquímica decae y sólo perdura de 2 a 3 años, incluso a veces más. La fase de atracción no dura para siempre. La pareja, entonces, se encuentra ante una confusión: separarse o habituarse a manifestaciones más tranquilas de amor: compañerismo, afecto y tolerancia. 

Con el tiempo el organismo se va haciendo resistente a los efectos de la feniletilamina y toda la locura de la pasión se desvanece gradualmente.

Paola De Molina Barroso.

Bibliografía:

- http://es.wikipedia.org/wiki/Feniletilamina
- http://vivaconproposito.com/porque-nos-enamoramos/
- http://centros5.pntic.mec.es/ies.victoria.kent/Rincon-C/Curiosid/Rc-51.htm
-http://www.mujeractual.com/pareja/enamorarse/quimica_2.html
- http://unsa-psicologia.blogspot.com.es/2008/04/amor-la-oxitocina-podra-ser-usada-para.html
- http://www.botanical-online.com/propiedadeschocolate.htm

Imágenes :
-http://images.search.conduit.com/ImagePreview/?q=feniletilamina&ctid=CT2851619&searchsource=15&CUI=UN04618336749263108&start=0&pos=6
-http://images.search.conduit.com/ImagePreview/?q=feniletilamina&ctid=CT2851619&searchsource=15&CUI=UN04618336749263108&start=0&pos=5
-http://alocubano.files.wordpress.com/2011/08/chocolate.gif?w=300&h=300
- http://img638.imageshack.us/img638/5567/quimicaamor.jpg

Adentrándonos en el "oro blanco"

Caucho. 

La mayoría de la gente dirá que es un plástico, un combustible o incluso un tipo de neumático. Sin embargo pocos sabrán que en realidad se trata de una secreción originaria del árbol Hevea brasiliensis, también conocida como seringueira, de  la familia de las euforbiáceas, nacionalidad amazónica y que tiene muchos más usos de los que creemos.

Pero, ¿qué es realmente el caucho? 

El caucho, químicamente, es una sustancia blanquecina que deriva del 2-metil-butadieno (isopreno). Es decir es un lípido insaponificable que proviene de la polimerización del isopreno. Dependiendo de si la posición es cis o trans el polímero tendrá unas determinadas características u otras. Normalmente en la extracción del caucho siempre se ha usado la isomería cis, pero durante un tiempo se barajó la posibilidad de usar el isómero trans (proveniente de la gutapercha, Palaquium gutta, entre otros) para producir caucho sintético. 

Sus propiedades químicas son:

La solubilidad del caucho bruto en sus disolventes más comunes (benceno y nafta) no es muy elevada. El caucho bruto aumenta de 10 a 40 veces su propio peso en sus disolventes.
La viscosidad de la solución del caucho bruto es grande.
El caucho bruto calentado se ablanda y sus soluciones tienen menor viscosidad.
Cuando la temperatura se eleva hasta 250 ºC., los enlaces dobles se separan y tiene lugar la formación de anillos.

Para calibrar la importancia del caucho, debemos adentrarnos en la historia de este material tan especial. Las antiguas civilizaciones mesoamericanas lo usaban para diferentes usos como la producción de pelotas elásticas o para producir unos zapatos impermeables. Tras el descubrimiento de América, los españoles se dieron cuenta de que el material borraba fácilmente el lápiz : fueron los antecesores de las gomas de borrar.

Pero el boom del caucho, la llamada fiebre del caucho, no llegó hasta 1879, cuando comenzó a ser visto como una fuente importante de ingresos. Todo esto provocó un desarrollo muy importante en la región amazónica de la que se extraía el caucho. Así en poco tiempo, se creó una línea de ferrocarriles en pleno Amazonas ( el Ferrocarril del diablo , Ferrovia do Diabo, entre Porto Velho y Guajará-Mirim) y ciudades como Manaos o Belem se desarrollaron y se hicieron ricas, hasta tal punto que se construyó el Teatro Amazonas en Manaos, dedicado a la representación de las más afamadas óperas del momento.

El beneficio que se obtenía del caucho era tan grande que se le llamó, con toda propiedad, oro blanco.

Pero, como todo el mundo sabe, nada dura para siempre y a partir de 1912, se empezaron a escuchar rumores de plantaciones de árboles del caucho que crecían en Malasia y Ceilán. Con el tiempo el precio caucho proveniente de aquellos lugares fue mucho menor que en el Amazonas, provocando la decadencia de éste.

Durante la Segunda Guerra Mundial el Amazonas fue de nuevo una fuente importante de caucho. Los japoneses consideraron este producto como estratégico y emplearon grandes recursos para asegurarse el dominio de Birmania e Indonesia para poder controlar esta riqueza. Se produjo así la llamada “Batalla del Caucho” entre los norteamericanos, que intentaron reactivar la extracción de caucho en la Amazonia y los japoneses, que controlaban el  97% del mercado del caucho asiático.

Actualmente la producción de caucho está localizada principalmente en Asia, que controla el 90% del mercado mundial. 

Pero, ¿para qué sirve el caucho? 

Para utilizar el caucho se vulcaniza y hace que las fibras se enlacen para poder mejorar su resistencia, este proceso provoca que el caucho sea resistente al agua, a la electricidad y a las altas temperaturas. Principalmente el uso que más le damos al caucho es en la producción de neumáticos y de objetos que necesitan ser impermeables como botas, colchones…

Aunque en estos tiempos que corren el 50 % del caucho producido es de origen sintético, no se puede negar la importancia que este material ha tenido a lo largo de la historia, sobre todo en el desarrollo de los países del Amazonas. 

Es indudable que el caucho aún sigue siendo un material del que se tiene mucho que aprender.

Emilio Martin Martínez

(El mismo artículo en formato revista )


Bibliografía.
http://es.wikipedia.org/wiki/Caucho
http://es.wikipedia.org/wiki/Fiebre_del_caucho
http://www.finagro.com.co/html/i_portals/index.php?p_origin=internal&p_name=content&p_id=MI-257&p_options
http://www.taringa.net/posts/info/3142980/El-Caucho_-Natural-y-sintetico_-Usos-y-propiedades_.html

Imágenes: Wikipedia

El jamón de bellota y su marca de calidad

El jamón ibérico poseé multitud de propiedades muy beneficiosas para la salud tales como la gran cantidad de vitaminas que presenta ( B1, B6, B12) y su alto contenido en proteínas,  que contribuyen al  buen funcionamiento del sistema nervioso y el cerebro.

Su aspecto graso, la serie de puntos blancos brillantes y la profusión de colores oscuros marrones, negros y violáceos que recorren muy especialmente la parte más ancha de la pieza, llaman la atención de muchos consumidores.

Pero, ¿a qué se debe este aspecto tan característico?

La presencia de estos cristales indica una curación lenta y progresiva del jamón ibérico de bellota. Las manchas blancas tienen un nombre concreto: son una solución química natural llamada tirosina, un aminoácido que forma, como decimos, cristales sobre la parte aireada y oxigenada del jamón ibérico de bellota y que a veces es confundida por los consumidores con triquina, sarcosporidios o cisticercos en fase de calcificación.

Este aminoácido se degrada sin consecuencias negativas para la salud al descomponerse las proteínas y, aunque pueda dar una falsa imagen de pudrición y descomposición de la carne, la presencia de cristales de tirosina de gran tamaño suele aceptarse como síntoma de gran calidad. Si por el contrario esas proteínas descompuestas no se dejaran ver en la maza del jamón ibérico, podría decirse que se debe a la falta de curación o a una ausencia de madurez en la pieza.

A diferencia de lo que puedan pensar los consumidores respecto a esta sustancia, la tirosina es una muestra de que el cerdo ibérico que sirve de base a la carne de jamón ibérico de bellota se ha alimentado correctamente.

La tirosina se clasifica como un aminoácido no esencial en los mamíferos, ya que su síntesis se produce a partir de la hidroxilación de otro aminoácido: la fenilalanina. Por tanto el aminoácido fenilalanina sí que es esencial debido a que la hidroxilación de fenilalanina a tirosina es irreversible, por lo que, mientras que la fenilalanina puede sustituir a la tirosina en la dieta, lo contrario no ocurre.

La ausencia de tirosina o la no combinación de ésta, o la tirosinasa, con otros elementos o como metabolizadora, puede ser la desencadenante de dolencias y enfermedades como el Parkinson, las tirosinemias o el albinismo.

Por todo ello, estos cristalitos blancos que tanto llamaban la atención de los consumidores de jamón ibérico no son sino la muestra de que el cerdo ibérico tuvo una alimentación completa y variada como para producir feninalalina, que junto con la tirosina marcarán la identidad y la calidad del mejor jamón ibérico.

Claudia López Orozco

Bibliografía:
http://www.recercat.net/bitstream/handle/2072/41236/PARTE%20III.pdf?sequence=3
http://es.wikipedia.org/wiki/Tirosina
http://alimentos.org.es/jamon-iberico
http://es.wikipedia.org/wiki/Fenilalanina
http://blogjamoniberico.wordpress.com/2010/07/28/los-colores-del-jamon-iberico-hablan-de-la-naturalidad-de-un-producto-de-calidad/

Historias "Nobelescas" (anotaciones del facebook,3)

Relación de enlaces aparecidos en Biologia2 MR con información sobre científicos e investigadores que han conseguido el Nobel, así como algunas reflexiones sobre sus descubrimientos y trayectoria vital.

• La química de las células. Nobel de Química, 2012 . Interesante artículo, recomendable lectura, interesante reflexión final (artículo de Adela Muñoz Páez del 9/12/12 publicado en el Huffington Post)

• George E. Palade, un rumano en Nueva York, pionero en la utilización del Microscopio Electrónico para la investigación celular: Autobiografía  y breve semblanza en la wikipedia. 

Ese mismo año (1974) también fueron, justamente (y un poco más tarde de la cuenta, a mi parecer) , galardonados otros dos pioneros del estudio de la célula al ME: Christian de Duve y Albert Claude. Comenta de Duve en su autobiografía que fue a parar al mismo centro de investigación (el Rockefeller Institute de Nueva York) donde ya lo hicieran antes Claude y Palade:

"In 1962, I was appointed a professor at the Rockefeller Institute in New York, now the Rockefeller University, the institution where Albert Claude had made his pioneering studies between 1929 and 1949, and where George Palade had been working since 1946."

Podríamos concluir, por tanto, que ese año el Nobel fue a premiar la labor de un centro de investigación norteamericano en un área de conocimiento desarrollada, principalmente, por un científico rumano, otro inglés y un belga.

• Linus Pauling (Premio Nobel de Química 1954 y Premio Nobel de la Paz 1962) y la carrera para dilucidar la estructura del ADN. También recomendable esta otra página de la Universidad de Oregon, en castellano correctísimo: http://osulibrary.orst.edu/specialcollections/coll/pauling/cronologia/page1.html)

• Sir Hans Adolf Krebs, Nobel de Fisiología/Medicina 1953 (el alemán que consiguió un Nobel y el título de Sir inglés): Biografía

• Meyerhof, Premio Nobel de Fisiología/Medicina, 1922, en un breve clip de valor histórico documental (http://www.nobelprize.org/mediaplayer/index.php? id=1036) y relato sobre su agitada  biografía (ser científico de origen judío en la Alemania previa a la Segunda Guerra Mundial aseguraba  una vida muy complicada, por decirlo suavemente). De la importancia de sus descubrimientos baste decir que el  "segundo nombre"  por el que se conoce a la glucolisis es el de la "Ruta de Embden-Meyerhof".

• Echegaray, posiblemente nuestro Nobel más polifacético y desconocido: ingeniero de caminos, matemático, divulgador científico y Nobel de Literatura en 1904. 

Artículos aparecidos en 100cias@net, revista de la Facultad de Ciencias, UNED:

•  Telómeros y mujeres en la investigación (Nobel, 2009):
•  Fertilización in vitro (Nobel, 2010):
• Sobre la utilización de cápsidas virales en vacunación

Recopilación del feisbuk (2) (Bioquímica, Ciclo Celular)

Segunda recopilación de entradas aparecidas en Biologia2 MR.

Bioelementos y Biomoléculas (Bioquímica).

• Sobre "grasas" y alimentación: http://www.uned.es/pea-nutricion-y-dietetica-I/guia/enfermedades/cardiovasculares/alim_gras_interaccion.htm?ca=n0
• Referencia indispensable: Curso de Biomoléculas en Internet: http://www.ehu.es/biomoleculas/index.htm
• Biopolímeros: http://www.uib.es/facultat/ciencies/prof/josefa.donoso/biopolimeros.htmMateriales de Josefa L. Donoso Pardo, Catedrática de Universidad de Química Física, Universitat de les Illes Balears. Buenos textos e imágenes para repasar glúcidos y lípidos, por ejemplo.
• Modelos moleculares en la red (Biomodel):http://biomodel.uah.es/model3j_sm/monosac.htm
• Bioelementos, Biomoléculas: presentación de Olga Arriaga (IES Columela). Visualizable on line y descargable https://www.dropbox.com/sh/wh36xavj0d47rpx/Ya6cDA2cGD/Presentaciones/Tema%20I/GBioelementos%2C%20M%C2%AD_I%2C%20Gl%C3%BAcidos.ppt
• Un curioso artículo que nos recuerda el papel de la osmosis en procesos diarreicos: http://www.cuantaciencia.com/salud/medico-receta-refresco Podría ser una bonita cuestión de razonamiento para Selectividad.

Ciclo celular, mitosis, meiosis.

• Ciclo Celular. Simpática animación con buena referencia a los Checkpoints de Interfase y Mitosis (Cells alive!): http://www.cellsalive.com/cell_cycle.htm
• Animación del ciclo celular (McGraw Hill): http://www.mhhe.com/sem/Spanish_Animations/sp_control_cell_cycle.swf
• Animación sobre la mitosis (Bionova): http://www.bionova.org.es/animbio/anim/mitosis3.swf
• Animación sobre fases de la mitosis(Hybrid): http://youtu.be/VGV3fv-uZYI
• Meiosis: http://youtu.be/kVMb4Js99tA
• Animaciones interactivas de la mitosis (http://www.johnkyrk.com/mitosis.esp.html) y la meiosis (http://www.johnkyrk.com/meiosis.esp.html). Francamente buenas y con un diseño muy atractivo